L'accoppiamento peptidico è la base della struttura primaria di una proteina. Caratterizzazione e formazione del legame peptidico

22/04/2019

Un legame peptidico è una forte connessione tra i frammenti di due aminoacidi che sono alla base della formazione di lineare strutture proteiche e peptidi. In tali molecole, ciascun amminoacido (ad eccezione di quelli terminali) è combinato con il precedente e il successivo.

A seconda del numero di legami, i legami peptidici possono creare dipeptidi (costituiti da due amminoacidi), tripeptidi (di tre), tetrapeptidi, pentapeptidi, ecc. Catene corte (da 10 a 50 monomeri) sono chiamate oligopeptidi, e lunghe - polipeptidi e proteine ​​( peso molecolare superiore a 10 mila Sì).

Caratteristiche del legame peptidico

Un legame peptidico è un composto chimico covalente tra il primo atomo di carbonio di un amminoacido e l'atomo di azoto di un altro, risultante dall'interazione di un gruppo alfa-carbossilico (COOH) con il gruppo alfa-ammino (NH 2 ). Quando ciò si verifica, la sostituzione nucleofila dell'ossidrilide OH sul gruppo amminico, da cui viene separato l'idrogeno. Di conseguenza, si formano un singolo legame CN e una molecola d'acqua.

Formazione del legame peptidico

Poiché durante la reazione alcuni componenti (gruppi OH e un atomo di idrogeno) vengono persi, le unità peptidiche non vengono più chiamate amminoacidi, ma residui di amminoacidi. A causa del fatto che quest'ultimo contiene 2 atomi di carbonio ciascuno, nella catena peptidica si verifica l'alternanza dei legami C-C e CN, che formano la spina dorsale del peptide. Ai lati di esso ci sono i radicali di amminoacidi. La distanza tra gli atomi di carbonio e di azoto varia da 0,132 a 0,127 nm, il che indica un legame indefinito.

Un legame peptidico è una forma molto forte di interazione chimica. In condizioni biochimiche standard corrispondenti all'ambiente cellulare, non è soggetto all'autodistruzione.

Il legame peptidico di proteine ​​e peptidi è caratterizzato dalla proprietà di complanarità, poiché tutti gli atomi coinvolti nella sua formazione (C, N, O e H) si trovano nello stesso piano. Questo fenomeno è spiegato dalla rigidità (cioè l'impossibilità di ruotare gli elementi attorno al legame) risultante dalla stabilizzazione risonante. All'interno della catena di amminoacidi tra i piani dei gruppi peptidici si trovano atomi di carbonio α associati a radicali.

Coplanarity of peptide bond

Tipi di configurazione

A seconda della posizione degli atomi di carbonio alfa rispetto al legame peptidico, quest'ultimo può avere 2 configurazioni:

  • "cis" (situato su un lato);
  • "trance" (provengono da diversi lati).

La forma trans è più resistente. A volte le configurazioni sono caratterizzate dalla posizione dei radicali, che non cambia l'essenza, poiché sono associati ad atomi di carbonio alfa.

Fenomeno di risonanza

La particolarità del legame peptidico è che è al 40% duale e può essere in tre forme:

  • Ketol (0,132 nm) - Il legame CN è stabilizzato e completamente singolo.
  • Transizionale o mesomerica - forma intermedia, ha un carattere parzialmente indeterminato.
  • Enol (0,127 nm) - il legame peptidico diventa completamente doppio e il composto C - O completamente singolo. In questo caso, l'ossigeno acquisisce una carica parzialmente negativa e un atomo di idrogeno - parzialmente positivo.
Forme risonanti di legame peptidico

Questa caratteristica è chiamata effetto di risonanza ed è spiegata dalla delocalizzazione del legame covalente tra gli atomi di carbonio e di azoto. In questo caso, gli orbitali ibridi sp 2 formano una nuvola di elettroni che si propaga in un atomo di ossigeno.

Formazione del legame peptidico

La formazione di un legame peptidico è una tipica reazione di policondensazione, che è termodinamicamente sfavorevole. In condizioni naturali, l'equilibrio è spostato verso gli amminoacidi liberi, pertanto, per la sintesi, è richiesto un catalizzatore che attiva o modifica il gruppo carbossile per facilitare il mantenimento dell'idrossile.

In una cellula vivente, la formazione di un legame peptidico avviene nel centro di sintesi proteica, dove specifici enzimi che lavorano con l'energia dei legami macroergici agiscono da catalizzatore.