20 amminoacidi: nomi, formule, valore. Alanina, valina, serina, lisina, prolina, tirosina

I prodotti chimici che contengono i componenti strutturali di una molecola di acido carbossilico e un'ammina sono chiamati amminoacidi. Questo è un nome di gruppo comune. composti organici che contiene una catena idrocarburica, un gruppo carbossilico (-COOH) e un gruppo amminico (-NH2). I loro precursori sono acidi carbossilici, e le molecole in cui l'idrogeno al primo atomo di carbonio è sostituito da un gruppo amminico sono chiamati alfa-amminoacidi.

Solo 20 aminoacidi sono preziosi per le reazioni enzimatiche della biosintesi che si verificano nell'organismo di tutti gli esseri viventi. Queste sostanze sono chiamate aminoacidi standard. Ci sono anche aminoacidi non standard, che sono inclusi nella composizione di alcune speciali molecole proteiche. Non si trovano ovunque, sebbene svolgano una funzione importante in natura. Probabilmente, i radicali di questi acidi sono modificati già dopo la biosintesi.

Informazioni generali e elenco di sostanze

Ci sono due grandi gruppi di aminoacidi che sono stati isolati a causa delle leggi della loro presenza in natura. In particolare, ci sono 20 aminoacidi del tipo standard e 26 amminoacidi non standard. I primi si trovano nella composizione delle proteine ​​di qualsiasi organismo vivente, mentre i secondi sono specifici per i singoli organismi viventi.

20 amminoacidi standard sono divisi in 2 tipi a seconda della capacità di essere sintetizzati nel corpo umano. Questi sono insostituibili, che possono essere formati nelle cellule umane dai precursori e insostituibili, per la sintesi dei quali non esistono sistemi enzimatici o substrati. Gli amminoacidi sostituibili potrebbero non essere presenti nel cibo, in quanto il loro corpo può sintetizzare, reintegrando la loro quantità, se necessario. Gli amminoacidi essenziali non possono essere ottenuti dal corpo in modo indipendente, e quindi devono provenire dal cibo.

I biochimici definivano i nomi degli amminoacidi dal gruppo di essenziali. Sono noti un totale di 8:

• metionina;
• treonina;
• isoleucina;
• leucina;
• fenilalanina;
• triptofano;
• valina;
• lisina;
• spesso includono anche istidina.

Si tratta di sostanze con una diversa struttura del radicale idrocarburico, ma necessariamente con la presenza di un gruppo carbossile e un gruppo amminico nell'atomo alfa-C.

Nel gruppo di aminoacidi sostituibili ci sono 11 sostanze:

• alanina;
• glicina;
• arginina;
• asparagina;
• acido aspartico;
• cisteina;
• acido glutammico;
• glutammina;
• prolina;
• serina;
• tirosina.

Fondamentalmente, la loro struttura chimica è più semplice di quella di quelli insostituibili, quindi la loro sintesi è resa più facile per il corpo. La maggior parte degli amminoacidi essenziali non può essere ottenuta solo a causa dell'assenza di un substrato, cioè una molecola precursore attraverso una reazione di transaminazione.

Glicina, alanina, valina

Nella biosintesi delle molecole proteiche, la glicina, la valina e l'alanina sono più spesso utilizzate (la formula di ciascuna sostanza è mostrata sotto nella figura). Questi amminoacidi sono i più semplici nella struttura chimica. La sostanza glicina è la più semplice nella classe degli amminoacidi, cioè, oltre all'atomo alfa-carbonio, il composto non ha radicali. Tuttavia, anche la struttura più semplice della molecola svolge un ruolo importante nel supporto vitale. In particolare, l'anello di porfirina di emoglobina e le basi di purina sono sintetizzate dalla glicina. L'anello di porfido è una porzione proteica dell'emoglobina, progettata per contenere gli atomi di ferro nella composizione dell'intera sostanza.

La glicina è coinvolta nel garantire il funzionamento del cervello, fungendo da mediatore inibitorio del sistema nervoso centrale. Ciò significa che è più coinvolto nel lavoro della corteccia cerebrale - il suo tessuto organizzato più difficile. Ancora più importante, la glicina è un substrato per la sintesi di basi purine, necessarie per la formazione di nucleotidi che codificano informazioni ereditarie. Inoltre, la glicina serve come fonte per la sintesi di altri 20 aminoacidi, mentre può essere essa stessa formata dalla serina.

La formula di amminoacido alanina è leggermente più complicata di quella della glicina, poiché ha un radicale metilico che viene sostituito da un atomo di idrogeno nell'atomo di carbonio alfa della sostanza. Allo stesso tempo, alanina rimane anche una delle molecole più frequentemente coinvolte nella biosintesi delle proteine. Fa parte di qualsiasi proteina in natura.

La valina, che non è in grado di sintetizzare nel corpo umano, è un amminoacido con una catena idrocarburica ramificata costituita da tre atomi di carbonio. Il radicale isopropilico conferisce alla molecola più peso, ma a causa di ciò è impossibile trovare un substrato per la biosintesi nelle cellule degli organi umani. Pertanto, la valina deve necessariamente provenire dal cibo. È presente principalmente nelle proteine ​​muscolari strutturali.

I risultati della ricerca confermano che la valina è necessaria per il funzionamento del sistema nervoso centrale. In particolare, grazie alla sua capacità di ripristinare la guaina mielinica delle fibre nervose, può essere utilizzato come ausilio nel trattamento della sclerosi multipla, della tossicodipendenza e della depressione. Si trova in grandi quantità nei prodotti a base di carne, riso, piselli secchi.

Tirosina, istidina, triptofano

Nel corpo, la tirosina è in grado di essere sintetizzata dalla fenilalanina, sebbene provenga in grandi quantità da latticini, principalmente da formaggio e formaggi. Incluso nella caseina - proteine ​​animali trovate in eccesso in fiocchi di latte e prodotti caseari. Il valore chiave della tirosina è che la sua molecola diventa un substrato per la sintesi delle catecolamine. Questi sono adrenalina, norepinefrina, dopamina - mediatori del sistema umorale di regolazione delle funzioni corporee. La tirosina è in grado di penetrare e penetrare rapidamente barriera emato-encefalica, dove si trasforma rapidamente in dopamina. La molecola di tirosina è coinvolta nella sintesi della melanina, fornendo pigmentazione della pelle, dei capelli e dell'iride.

L'amminoacido istidina fa parte delle proteine ​​strutturali ed enzimatiche del corpo, è un substrato per la sintesi dell'istamina. Quest'ultimo regola la secrezione gastrica, partecipa alle reazioni immunitarie, regola la guarigione delle lesioni. L'istidina è un amminoacido essenziale e il corpo riempie le sue riserve solo dal cibo.

Il triptofano non è in grado di essere sintetizzato dall'organismo a causa della complessità della sua catena di idrocarburi. Fa parte della proteina ed è un substrato per la sintesi della serotonina. Quest'ultimo è un mediatore del sistema nervoso, progettato per regolare i cicli di veglia e sonno. Triptofano e tirosina: questi nomi di aminoacidi dovrebbero essere ricordati dai neurofisiologi, in quanto i principali mediatori sono sintetizzati da loro sistema limbico (serotonina e dopamina), fornendo la presenza di emozioni. Allo stesso tempo, non esiste una forma molecolare che assicuri l'accumulo di aminoacidi essenziali nei tessuti, motivo per cui devono essere presenti quotidianamente nel cibo. Il cibo proteico nella quantità di 70 grammi al giorno soddisfa pienamente queste esigenze del corpo.

Fenilalanina, leucina e isoleucina

La fenilalanina è notevole in quanto sintetizza l'amminoacido tirosina con la sua carenza. La fenilalanina stessa è una componente strutturale di tutte le proteine ​​in natura. È il precursore metabolico del neurotrasmettitore feniletilamina, che fornisce concentrazione mentale, elevazione dell'umore e psicostimolazione. Nella Federazione russa ad una concentrazione superiore al 15%, il fatturato di questa sostanza è vietato. L'effetto della feniletilamina è simile a quello dell'anfetamina, tuttavia, il primo non differisce nei suoi effetti dannosi sul corpo e differisce solo nello sviluppo della dipendenza psicologica.

Una delle principali sostanze del gruppo amminoacidico è la leucina, dalla quale vengono sintetizzate le catene peptidiche di qualsiasi proteina umana, compresi gli enzimi. Il composto usato nella sua forma pura è in grado di regolare le funzioni del fegato, accelerare la rigenerazione delle sue cellule e fornire il ringiovanimento del corpo. Pertanto, la leucina è un amminoacido che è disponibile come farmaco. È altamente efficace nel trattamento ausiliario della cirrosi epatica, dell'anemia e della leucemia. La leucina è un amminoacido che facilita notevolmente la riabilitazione dei pazienti dopo la chemioterapia.

L'isoleucina, come la leucina, non è in grado di essere sintetizzata dal corpo in modo indipendente e appartiene al gruppo di essenziali. Tuttavia, questa sostanza non è un farmaco, in quanto il corpo ha una piccola necessità in esso. Fondamentalmente, solo uno dei suoi stereoisomeri (2S, 3S) -2-ammino-3-metilpentanoico è coinvolto nella biosintesi.

Prolina, serina, cisteina

La sostanza prolina è un amminoacido con un radicale idrocarburico ciclico. Il suo valore principale è in presenza del gruppo chetone della catena, grazie al quale la sostanza viene attivamente utilizzata nella sintesi di proteine ​​strutturali. Riducendo il chetone dell'eterociclo in un gruppo idrossile per formare idrossiprolina si formano più legami idrogeno tra le catene di collagene. Di conseguenza, i fili di questa proteina vengono tessuti insieme e forniscono una forte struttura intermolecolare.

Prolina: un amminoacido che fornisce la resistenza meccanica del tessuto umano e del suo scheletro. Il più delle volte si trova nel collagene, che fa parte delle ossa, della cartilagine e tessuto connettivo. Come la prolina, la cisteina è un amminoacido da cui viene sintetizzata la proteina strutturale. Tuttavia, questo non è un collagene, ma un gruppo di sostanze alfa-cheratina. Formano lo strato corneo della pelle, le unghie sono incluse nella composizione delle squame dei capelli.

La sostanza serina è un amminoacido che esiste come ottico L e D-isomeri. Questa è una sostanza sostituibile sintetizzata dal fosfoglicerato. La serina è in grado di formarsi durante la reazione enzimatica da glicina. Questa interazione è reversibile e pertanto la glicina può essere formata dalla serina. Il valore principale di quest'ultimo è che le proteine ​​enzimatiche, più precisamente i loro centri attivi, sono sintetizzate dalla serina. Ampiamente la serina è presente nella composizione delle proteine ​​strutturali.

Arginina, metionina, treonina

I biochimici hanno determinato che il consumo eccessivo di arginina provoca lo sviluppo della malattia di Alzheimer. Tuttavia, oltre al valore negativo della sostanza sono presenti e funzioni vitali per la riproduzione. In particolare, a causa della presenza di un gruppo guanidinico che risiede in una cellula in forma cationica, il composto è in grado di formare un'enorme quantità di legami intermolecolari di idrogeno. A causa di ciò, l'arginina sotto forma di zwitterione acquisisce la capacità di legarsi con le regioni del fosfato delle molecole di DNA. Il risultato dell'interazione è la formazione di più nucleoproteine ​​- la forma di imballaggio del DNA. L'arginina durante il cambiamento del pH della matrice nucleare della cellula può essere staccata dalla nucleoproteina, assicurando lo svolgimento della catena del DNA e l'inizio della traduzione per la biosintesi delle proteine.

L'amminoacido metionina nella sua struttura contiene un atomo di zolfo, motivo per cui una sostanza pura in forma cristallina ha un cattivo odore sgradevole dovuto all'idrogeno solforato emesso. Negli esseri umani, la metionina svolge una funzione rigenerativa, promuovendo la guarigione delle membrane delle cellule del fegato. Viene quindi prodotto sotto forma di un farmaco amminoacidico. La metionina è sintetizzata e il secondo farmaco destinato alla diagnosi dei tumori. È sintetizzato sostituendo un atomo di carbonio con il suo isotopo C11. In questa forma, si accumula attivamente nelle cellule tumorali, rendendo possibile determinare la dimensione delle neoplasie cerebrali.

A differenza degli amminoacidi sopra menzionati, la treonina è di minore importanza: gli aminoacidi non sono sintetizzati da esso e il suo contenuto nei tessuti è piccolo. Il valore principale della treonina: l'inclusione delle proteine. Questo amminoacido non ha funzioni specifiche.

Asparagina, lisina, glutammina

L'asparagina è un comune amminoacido sostituibile che è presente come isomero L-assaggio dolce e un isomero D amaro. Le proteine ​​del corpo sono formate da asparagina e l'ossalacetato è sintetizzato dalla gluconeogenesi. Questa sostanza è in grado di ossidarsi nel ciclo dell'acido tricarbossilico e produrre energia. Ciò significa che, oltre alla funzione strutturale, l'asparagina svolge anche una funzione energetica.

Incapace di sintetizzare nel corpo umano, la lisina è un amminoacido con proprietà alcaline. Sono principalmente proteine ​​immunitarie sintetizzate, enzimi e ormoni. Allo stesso tempo, la lisina è un amminoacido che sviluppa autonomamente agenti antivirali contro il virus dell'herpes. Tuttavia, la sostanza non viene utilizzata come farmaco.

L'amminoacido glutammina è presente nel sangue in concentrazioni che superano di gran lunga il contenuto di altri amminoacidi. Svolge un ruolo importante nei meccanismi biochimici del metabolismo dell'azoto e dell'escrezione dei metaboliti, partecipa alla sintesi acidi nucleici Gli enzimi, gli ormoni, possono rafforzare il sistema immunitario, sebbene non sia usato come medicinale. Ma la glutammina è ampiamente utilizzata tra gli atleti, in quanto aiuta a riprendersi dagli allenamenti, rimuove i metaboliti di azoto e butirrato dal sangue e dai muscoli. Questo meccanismo per accelerare il recupero di un atleta non è considerato artificiale e non è giustamente riconosciuto come doping. Inoltre, non ci sono metodi di laboratorio per rilevare gli atleti in questo tipo di doping. La glutammina è presente anche in quantità significative nel cibo.

Acido aspartico e glutammico

Gli aminoacidi aspartici e glutammina sono estremamente preziosi per il corpo umano a causa delle loro proprietà che attivano i neurotrasmettitori. Accelerano il trasferimento di informazioni tra i neuroni, assicurando il mantenimento dell'efficienza delle strutture cerebrali che si trovano al di sotto della corteccia. In tali strutture, l'affidabilità e la coerenza sono importanti, perché questi centri regolano la respirazione e la circolazione del sangue. Pertanto, nel sangue c'è un'enorme quantità di acido aspartico e amminoacido glutammico. La formula strutturale spaziale degli amminoacidi è mostrata nella figura sottostante.

L'acido aspartico è coinvolto nella sintesi dell'urea, eliminando l'ammoniaca dal cervello. È una sostanza significativa per mantenere un alto tasso di riproduzione e di rinnovamento delle cellule del sangue. Naturalmente, con la leucemia, questo meccanismo è dannoso, e quindi, per ottenere la remissione, vengono utilizzati i preparati di enzimi che distruggono l'amminoacido aspartico.

Un quarto del numero di tutti gli amminoacidi nel corpo è acido glutammico. È un neurotrasmettitore di recettori postsinaptici, necessario per la trasmissione sinaptica dell'impulso tra i processi dei neuroni. Tuttavia, l'acido glutammico è caratterizzato da un modo extra-sinaptico di trasmissione delle informazioni - una neurotrasmissione volumetrica. Questo metodo è alla base della memoria ed è un enigma neurofisiologico, perché non è ancora chiaro quali recettori determinino la quantità di glutammato al di fuori della cellula e al di fuori delle sinapsi. Tuttavia, si presume che sia la quantità di sostanza al di fuori della sinapsi che è importante per la neurotrasmissione di massa.

Struttura chimica

Tutti gli aminoacidi non standard e 20 standard hanno un piano comune della struttura. Include una catena idrocarburica ciclica o alifatica con o senza radicali, un gruppo amminico sull'atomo di carbonio alfa e un gruppo carbossilico. La catena di idrocarburi può essere qualsiasi, in modo che la sostanza abbia la reattività degli amminoacidi, è importante la posizione dei principali radicali.

Il gruppo amminico e il gruppo carbossilico devono essere collegati al primo atomo di carbonio della catena. Secondo la nomenclatura adottata in biochimica, è chiamata atomo alfa. È importante per la formazione di un gruppo di peptidi - il legame chimico più importante, a causa del quale esiste una proteina. Dal punto di vista della chimica biologica, la vita è chiamata la modalità di esistenza delle molecole proteiche. Il valore principale degli amminoacidi è la formazione di un legame peptidico. La formula strutturale generale degli amminoacidi è presentata nell'articolo.

Proprietà fisiche

Nonostante la struttura simile della catena idrocarburica, gli aminoacidi sono significativamente differenti nelle proprietà fisiche degli acidi carbossilici. A temperatura ambiente, sono sostanze cristalline idrofiliche che si dissolvono bene in acqua. In un solvente organico dovuto alla dissociazione nel gruppo carbossilico e alla rimozione del protone, gli aminoacidi si sciolgono male, formando miscele di sostanze, ma non soluzioni vere. Molti aminoacidi hanno un sapore dolce, mentre gli acidi carbossilici sono acidi.

Queste proprietà fisiche sono dovute alla presenza di due gruppi chimici funzionali, a causa dei quali la sostanza nell'acqua si comporta come un sale disciolto. Sotto l'azione delle molecole d'acqua, un gruppo di protoni viene scisso dal gruppo carbossile, il cui accettore è un gruppo amminico. A causa dello spostamento della densità elettronica della molecola e dell'assenza di pH dei protoni liberamente in movimento (indice di acidità), la soluzione rimane abbastanza stabile quando si aggiungono acidi o alcali con costanti di dissociazione elevate. Ciò significa che gli aminoacidi sono in grado di formare sistemi tampone deboli, mantenendo l'omeostasi del corpo.

È importante che il modulo di carica della molecola dell'amminoacido dissociato sia zero, poiché il protone scisso dal gruppo ossidrile viene prelevato dall'atomo di azoto. Tuttavia, una carica positiva si forma sull'azoto nella soluzione e una carica negativa è formata sul gruppo carbossilico. La capacità di dissociarsi direttamente dipende dall'acidità, e quindi per le soluzioni di aminoacidi c'è un punto isoelettrico. Questo è il pH (indice di acidità) al quale il maggior numero di molecole ha carica zero. In questo stato, sono stazionari in un campo elettrico e non conducono corrente.