Proprietà fisico-chimiche delle proteine. La struttura e la funzione delle proteine

24/03/2020

Prima di parlare delle proprietà delle proteine, vale la pena dare una breve definizione di questo concetto. Questo è un peso molecolare elevato materia organica che consistono di aminoacidi alfa legati al peptide. Le proteine ​​sono una parte importante della nutrizione umana e animale, dal momento che non tutti gli aminoacidi sono prodotti dal corpo - alcuni vengono con il cibo. Quali sono le loro proprietà e funzioni?

proprietà proteiche

amphoteric

Questa è la prima caratteristica delle proteine. Per anfotero si intende la loro capacità di esibire proprietà sia acide che basiche.

Le proteine ​​nella loro struttura hanno diversi tipi di gruppi chimici che sono in grado di ionizzare in soluzione di H 2 O. Questi includono:

  • Residui carbossilici. Acido glutammico e aspartico, per essere precisi.
  • Gruppi di azoto. Il gruppo ε-ammino della lisina, il residuo di arginina CNH (NH 2 ) e il residuo di imidazolo di un alfa-amminoacido eterociclico chiamato istidina.

Ogni proteina ha una caratteristica come il punto isoelettrico. Sotto questo concetto, comprendi l'acidità del mezzo in cui la superficie o la molecola non ha carica elettrica. In tali condizioni, l'idratazione e la solubilità delle proteine ​​sono ridotte al minimo.

L'indicatore è determinato dal rapporto tra residui di amminoacidi basici e acidi. Nel primo caso, il punto cade sulla regione alcalina. Nel secondo - sull'acido.

proteine ​​animali

solubilità

Secondo questa proprietà, le proteine ​​sono divise in una piccola classificazione. Eccoli:

  • Solubile Si chiamano albumina. Sono moderatamente solubili in soluzione salina concentrata e coagulano quando riscaldati. Questa reazione è chiamata denaturazione. Il peso molecolare dell'albumina è di circa 65.000.Non ci sono carboidrati in essi. E le sostanze che sono composte di albumina sono chiamate albuminoidi. Questi includono albume, semi di piante e siero.
  • Insolubile . Si chiamano scleroproteine. Un chiaro esempio è la cheratina, una proteina fibrillare con resistenza meccanica, seconda solo alla chitina. È da questa sostanza che unghie, capelli, becchi d'uccello e piume e corni di rinoceronte sono composti. Le citocheratine sono anche incluse in questo gruppo di proteine. È un materiale strutturale dei filamenti intracellulari del citoscheletro delle cellule epiteliali. Un'altra proteina insolubile comprende la proteina fibrillare chiamata fibroina.
  • Idrofilo Interagiscono attivamente con l'acqua e la assorbono. Questi includono proteine ​​della sostanza extracellulare, nuclei e citoplasma. Compreso il famigerato fibroina e cheratina.
  • Idrofobo . Respingono l'acqua. Questi includono proteine ​​che sono componenti di membrane biologiche.

valore proteico

denaturazione

Questo è il nome del processo di modifica di una molecola proteica sotto l'influenza di determinati fattori destabilizzanti. Quando questa sequenza di aminoacidi rimane la stessa. Ma le proteine ​​perdono le loro proprietà naturali (idrofilia, solubilità e altre).

Va notato che qualsiasi cambiamento significativo nelle condizioni esterne può portare a violazioni delle strutture proteiche. Molto spesso, la denaturazione provoca un aumento della temperatura, nonché un effetto di alcali, un forte acido, radiazioni, un sale di metalli pesanti e anche alcuni solventi su una proteina.

È interessante notare che la denaturazione spesso porta al fatto che le particelle proteiche si aggregano in quelle più grandi. Un buon esempio è, ad esempio, uova fritte. Tutti sanno come nel processo di frittura le proteine ​​si formano da un liquido limpido.

Tuttavia è necessario parlare di fenomeni come la rinaturalizzazione. Questo processo è inverso di denaturazione. Durante esso, le proteine ​​ritornano alla loro struttura naturale. Ed è davvero possibile. Un gruppo di chimici degli Stati Uniti e dell'Australia ha trovato un modo per rinominare un uovo sodo. Ci vorranno solo pochi minuti. E per questo l'urea sarà richiesta (diamide acido carbonico) e centrifugazione.

struttura

Riguardo a ciò va detto separatamente, poiché stiamo parlando del valore delle proteine. In totale, ci sono quattro livelli di organizzazione strutturale:

  • Primaria . Implica una sequenza di residui amminoacidici nella catena dei polipeptidi. La caratteristica principale sono i motivi conservatori. Cosiddetti combinazioni stabili di residui di amminoacidi. Sono in molte proteine ​​complesse e semplici.
  • Secondario . Questo si riferisce all'ordinamento di qualsiasi frammento locale della catena di polipeptidi, che stabilizzano i legami idrogeno.
  • Terziario Questo designa la struttura spaziale della catena di polipeptidi. Questo livello consiste in alcuni elementi secondari (sono stabilizzati da vari tipi di interazioni, dove i più idrofobi sono i più importanti). Qui, legami ionici, idrogeno e covalenti sono coinvolti nella stabilizzazione.
  • Quaternario . È anche chiamato dominio o subunità. Questo livello consiste nella posizione relativa delle catene dei polipeptidi nella composizione dell'intero complesso proteico. È interessante notare che la composizione delle proteine ​​con una struttura quaternaria comprende non solo catene identiche, ma anche diverse di polipeptidi.

Questa divisione è stata proposta da un biochimico danese di nome K. Lindstrom-Lang. E lascia che si consideri che è obsoleto, continuano comunque a usarlo.

scoiattoli semplici

Tipi di edificio

Parlando delle proprietà delle proteine, va anche notato che queste sostanze sono divise in tre gruppi in base al tipo di struttura. Vale a dire:

  • Proteine ​​fibrose. Hanno una struttura filamentosa allungata e un grande peso molecolare. Molti di loro non sono solubili in acqua. La struttura di queste proteine ​​è stabilizzata dalle interazioni tra le catene polipeptidiche (consistono in almeno due residui amminoacidici). Sono le sostanze fibrillari che formano il polimero, le fibrille, i microtubuli e i microfilamenti.
  • Proteine ​​globulari. Il tipo di struttura causa la loro solubilità in acqua. E la forma generale della molecola è sferica.
  • Proteine ​​di membrana La struttura di queste sostanze ha una caratteristica interessante. Hanno domini che attraversano la membrana cellulare, ma le loro parti sporgono nel citoplasma e nell'ambiente intercellulare. Queste proteine ​​svolgono il ruolo di recettori - trasmettono segnali e sono responsabili del trasporto transmembrana di nutrienti. È importante fare una prenotazione che sono molto specifici. Ogni proteina passa solo una molecola o un segnale specifico.

semplice

Riguardo a loro, posso dire ancora un po '. Le proteine ​​semplici consistono solo di catene polipeptidiche. Questi includono:

  • Protamina . Proteina nucleare a basso peso molecolare. La sua presenza è la protezione del DNA dall'azione delle nucleasi - gli enzimi che attaccano acidi nucleici.
  • Istoni. Forti proteine ​​semplici di base. Sono concentrati nei nuclei di cellule vegetali e animali. Prendono parte al "confezionamento" dei filamenti di DNA nel nucleo, così come in processi come riparazione, replicazione e trascrizione.
  • Album . Su loro già menzionato sopra. L'albumina più famosa - siero di latte e uova.
  • Globulina Partecipa alla coagulazione del sangue, così come in altre reazioni immunitarie.
  • Prolamine . Queste sono proteine ​​di cereali di riserva. I loro nomi sono sempre diversi. Nel grano, sono chiamati ptyalin. All'orzo - hordeinami. In avena - avsninami. È interessante notare che le prolamine sono suddivise nelle loro classi di proteine. Ce ne sono solo due: S-ricco (con contenuto di zolfo) e S-povero (senza di esso).

proteine ​​complesse

complesso

Che dire delle proteine ​​complesse? Contengono gruppi protesici o quelli in cui non ci sono amminoacidi. Questi includono:

  • Glicoproteine . Contengono residui di carboidrati con un legame covalente. Queste proteine ​​complesse sono il componente strutturale più importante delle membrane cellulari. Anche molti ormoni appartengono a loro. E le glicoproteine ​​delle membrane eritrocitarie determinano il gruppo sanguigno.
  • Lipoproteine . Sono costituiti da lipidi (sostanze simili a grassi) e svolgono il ruolo di "trasporto" di queste sostanze nel sangue.
  • Metalloproteine . Queste proteine ​​nel corpo sono di grande importanza, perché senza di loro non c'è scambio di ferro. La composizione delle loro molecole include ioni metallici. Un tipico rappresentante di questa classe sono transferrina, emosiderina e ferritina.
  • Nucleoproteine . Consistono in un ILV e DNA senza legame covalente. Un rappresentante brillante è la cromatina. È nella sua composizione che si realizza l'informazione genetica, il DNA viene riparato e replicato.
  • Fosfoproteine Costituiscono i resti acido fosforico, legato in modo covalente. Un esempio è la caseina, inizialmente contenuta nel latte, come un sale di calcio (in forma legata).
  • Cromoproteine Hanno una struttura semplice: una proteina e un componente colorato appartenenti al gruppo protesico. Prendono parte alla respirazione cellulare, alla fotosintesi, alle reazioni redox, ecc. Inoltre, senza cromoproteine, non si verifica accumulo di energia.

metabolismo

Sopra, molto è già stato detto sulle proprietà fisico-chimiche delle proteine. Sul loro ruolo in metabolismo anche bisogno di menzionare.

Ci sono aminoacidi che sono essenziali perché non sono sintetizzati dagli organismi viventi. I mammiferi stessi li prendono dal cibo. Nel processo della sua digestione, la proteina viene distrutta. Questo processo inizia con la denaturazione, quando viene posto in un ambiente acido. Quindi - idrolisi, in cui sono coinvolti gli enzimi.

Alcuni amminoacidi, che il corpo alla fine riceve, sono coinvolti nel processo di sintesi proteica, le cui proprietà sono necessarie per la sua piena esistenza. E il resto viene trasformato in glucosio - monosaccaride, che è una delle principali fonti di energia. Le proteine ​​sono molto importanti in termini di diete o di digiuno. Se non arriva con il cibo, il corpo inizierà a "mangiare se stesso" per elaborare le sue proteine, specialmente quelle muscolari.

sintesi proteica nella cellula

biosintesi

Considerando le proprietà fisico-chimiche delle proteine, si dovrebbe concentrarsi su un argomento come la biosintesi. Queste sostanze sono formate sulla base delle informazioni che sono codificate nei geni. Qualsiasi proteina è una sequenza unica di residui di amminoacidi determinata dal gene che la codifica.

Come sta andando? Il gene che codifica la proteina trasferisce le informazioni dal DNA all'RNA. Questo è chiamato trascrizione. Nella maggior parte dei casi, la sintesi avviene sui ribosomi - questo è l'organoide più importante della cellula vivente. Questo processo è indicato come traduzione.

C'è anche la cosiddetta sintesi non ribosomale. Vale anche la pena ricordare, poiché si tratta dell'importanza delle proteine. Questo tipo di sintesi è osservato in alcuni batteri e funghi inferiori. Il processo viene effettuato attraverso un complesso proteico ad alto peso molecolare (noto come NST sintasi) e i ribosomi non partecipano a questo.

E, naturalmente, c'è anche la sintesi chimica. Con esso, puoi sintetizzare proteine ​​corte. Per questo vengono usati metodi come la legatura chimica. Questo è l'opposto della famigerata biosintesi sui ribosomi. Gli inibitori di determinati enzimi possono essere ottenuti usando lo stesso metodo.

Inoltre, grazie alla sintesi chimica, è possibile introdurre nella composizione delle proteine ​​quei residui amminoacidici che non si trovano nelle sostanze ordinarie. Supponiamo che quelli con catene laterali abbiano etichette fluorescenti.

Vale la pena ricordare che i metodi di sintesi chimica non sono perfetti. Ci sono alcune limitazioni. Se la proteina contiene più di 300 residui, è probabile che la sostanza sintetizzata artificialmente ottenga la struttura sbagliata. E questo influenzerà le proprietà.

struttura proteica

Sostanze di origine animale

La loro considerazione dovrebbe essere prestata particolare attenzione. Le proteine ​​animali sono una sostanza che si trova nelle uova, nella carne, nei latticini, nel pollame, nei frutti di mare e nei pesci. Contengono tutti gli amminoacidi necessari per il corpo, tra cui 9 essenziali. Ecco alcune delle funzioni più importanti che svolge la proteina animale:

  • Catalisi di molte reazioni chimiche. Questa sostanza inizia e accelera. Le proteine ​​enzimatiche sono "responsabili" per questo. Se il corpo non ne riceve abbastanza, l'ossidazione e la riduzione, l'unione e la rottura dei legami molecolari, così come il trasporto di sostanze, non avranno luogo completamente. È interessante notare che solo una piccola parte di aminoacidi entra in vari tipi di interazioni. E una quantità ancora più piccola (3-4 residui) è direttamente coinvolta nella catalisi. Tutti gli enzimi sono suddivisi in sei classi: ossidoriduttasi, transferasi, idrolasi, liasi, isomerasi, ligasi. Ognuno di loro è responsabile dell'una o dell'altra reazione.
  • Formazione del citoscheletro, che forma la struttura delle cellule.
  • Protezione immunitaria, chimica e fisica.
  • Trasporto di componenti importanti necessari per la crescita e lo sviluppo cellulare.
  • La trasmissione di impulsi elettrici è importante per il lavoro di tutto l'organismo, perché senza di essi l'interazione delle cellule è impossibile.

E questa non è tutte le funzioni possibili. Ma anche così, il significato di queste sostanze è chiaro. La sintesi proteica nelle cellule e nel corpo è impossibile se una persona non mangia le sue fonti. E sono carne di tacchino, manzo, agnello, carne di coniglio. Un sacco di proteine ​​si trovano nelle uova, panna acida, yogurt, ricotta, latte. Puoi anche attivare la sintesi proteica nelle cellule del corpo aggiungendo alla tua dieta prosciutto, sottoprodotti, salsiccia, carne in scatola e carne di vitello.