Cos'è la denaturazione delle proteine
La denaturazione delle proteine è un processo associato a una violazione delle strutture secondarie, terziarie e quaternarie della molecola sotto l'influenza di vari fattori.
Funzionalità del processo
È accompagnato dallo spiegamento del legame polipeptidico, che nella soluzione era originariamente rappresentato come una bobina disordinata.
Il processo di denaturazione delle proteine è accompagnato dalla perdita del guscio di idratazione, dalla precipitazione delle proteine nel sedimento, dalla perdita delle sue proprietà native.
Tra i principali fattori che provocano il processo di denaturazione, selezioniamo i parametri fisici: pressione, temperatura, azione meccanica, radiazioni ionizzanti e ultrasoniche.
La denaturazione delle proteine avviene sotto l'influenza di solventi organici, acidi minerali, alcali, sali di metalli pesanti, alcaloidi.
tipi
In biologia, ci sono due opzioni per la denaturazione:
- La denaturazione della proteina reversibile (rinaturazione) comporta un processo in cui la proteina denaturata viene ripristinata nella sua struttura originale dopo l'eliminazione di tutte le sostanze denaturanti. In questo caso, l'attività biologica è completamente restituita.
- La denaturazione irreversibile implica la distruzione completa della molecola, anche dopo aver rimosso i reagenti denaturanti dalla soluzione, l'attività fisiologica non ritorna.
Caratteristiche delle proteine denaturate
Dopo che la denaturazione delle proteine si è verificata, acquisisce alcune proprietà:
- In confronto con la molecola proteica nativa, il numero di gruppi funzionali o reattivi nella molecola aumenta.
- La solubilità e il processo di precipitazione della proteina diminuiscono, il che è facilitato dalla perdita del rivestimento d'acqua. La struttura si sviluppa, appaiono radicali idrofobici, si osserva la neutralizzazione delle cariche di frammenti polari.
- La configurazione della molecola proteica sta cambiando.
- Perdita di attività biologica, la causa di ciò sarà una violazione della struttura nativa.
effetti
Dopo la denaturazione, si verifica la transizione della struttura compatta nativa in una forma dispiegata libera, la penetrazione degli enzimi necessari per la distruzione dei legami peptidici viene semplificata.
La conformazione delle molecole proteiche è determinata dal verificarsi di un numero sufficiente di legami tra le diverse parti di una particolare catena polipeptidica.
Le proteine costituite da un numero sufficiente di atomi che sono in continuo movimento caotico contribuiscono a determinati movimenti di parti della catena polipeptidica, che provoca una violazione della struttura generale delle proteine, una diminuzione delle sue funzioni fisiologiche.
Le proteine hanno una labilità conformazionale, cioè una predisposizione a piccoli cambiamenti nella conformazione, derivanti dalla rottura di alcuni e dalla formazione di altri legami.
La denaturazione di una proteina porta a cambiamenti nelle sue proprietà chimiche, la capacità di interagire con altre sostanze. C'è un cambiamento nella struttura spaziale e nel sito che è in contatto diretto con un'altra molecola, e l'intera conformazione nel suo complesso. I cambiamenti conformazionali osservati sono importanti per il funzionamento delle proteine in una cellula vivente.
Meccanismo di distruzione
Il processo di denaturazione delle proteine comporta la distruzione di legami chimici (idrogeno, disolfuro, elettrostatico) che stabilizzano i più alti livelli di organizzazione della molecola proteica. Di conseguenza, i cambiamenti spaziali struttura proteica In molte situazioni, non c'è distruzione della sua struttura primaria. Ciò rende possibile, dopo aver srotolato la catena polipeptidica, arricciare spontaneamente la proteina, creando un "groviglio casuale". In tale situazione, vi è una transizione verso uno stato disordinato, che presenta differenze significative rispetto alla conformazione nativa.
conclusione
La temperatura della denaturazione delle proteine supera i 56 gradi Celsius. I tipici segni di denaturazione irreversibile delle molecole proteiche sono considerati una diminuzione della solubilità e idrofilia delle molecole, un aumento dell'attività ottica, una diminuzione della durata delle soluzioni proteiche, un aumento della viscosità.
La denaturazione causa l'aggregazione di particelle, possono precipitare. Se un agente denaturante agisce su una proteina per un breve periodo di tempo, la probabilità di ripristino della struttura proteica nativa è elevata. Questi processi sono ampiamente usati nella lavorazione degli alimenti, inscatolare, fare scarpe, vestiti, mentre si asciugano frutta e verdura. La denaturazione viene utilizzata in medicina veterinaria, medicina, clinica, farmacia, quando si conducono studi biochimici relativi alla deposizione di proteine nel materiale biologico. Inoltre, l'identificazione viene effettuata nella soluzione di prova di istanze non proteiche e a basso peso molecolare, a seguito della quale è possibile stabilire il contenuto quantitativo delle sostanze. Attualmente sta cercando modi per proteggere le molecole proteiche dalla distruzione.