Formula chimica proteica: dettagli

28/05/2019

Per una vita piena, una persona ha bisogno proteine, grassi, carboidrati. La formula di una molecola proteica ha una struttura complessa. Considerare la particolare composizione, nonché il valore dei composti proteici per un organismo vivente.

formula proteica

ricerca

Le proteine ​​sono particolarmente importanti per l'attività vitale degli organismi. In termini di peso secco, la loro concentrazione percentuale è stimata al 60%. Ciascuno di questi composti ha le sue proprietà fisiche. Formula strutturale le proteine ​​influenzano le loro proprietà chimiche e il loro significato biologico.

Studi fondamentali sulla struttura e il significato delle molecole proteiche sono stati effettuati dalla seconda metà del XIX secolo. Gli scienziati identificano sistematicamente le nuove caratteristiche distintive dei composti proteici, ragionano attraverso le aree della loro applicazione. Esiste la scienza della proteomica in cui viene studiata la formula proteica, le sue caratteristiche.

I peptidi e le proteine ​​creano un mondo unico, studiato da varie scienze naturali.

formula dei carboidrati dei grassi delle proteine

Caratteristiche di classe

Le proteine ​​sono composti altamente molecolari che contengono azoto. Le loro molecole sono composte da residui di vari amminoacidi collegati tra loro da legami ammidici.

Formazione di idee sulla struttura delle molecole proteiche

I primi tentativi di capire come si presenta la struttura delle proteine, la formula di questi composti, furono fatti già nei secoli XVIII-XIX. Fu durante questo periodo storico che sostanze con proprietà simili furono isolate da muscoli, sangue, latte. I composti risultanti si sono coagulati a temperature elevate, hanno formato soluzioni viscose e appiccicose in acqua, e quando hanno bruciato, si sentiva l'odore della lana naturale.

Nel 1728, Beccari fu in grado di isolare dalla farina di grano ordinario una sostanza che si chiamava glutine. La formula proteica era sconosciuta, ma era simile nelle proprietà al bianco d'uovo.

La decomposizione delle molecole proteiche ha svolto un ruolo importante nello studio della loro struttura. Brakonno ha trascorso molte ore a decomporre i tessuti animali in un ambiente acido. Dopo aver neutralizzato la miscela, hanno ottenuto un filtrato, nel processo di evaporazione di cui è stato ottenuto il glicogeno. Il ricercatore è stato in grado di isolare il primo amminoacido dalla molecola proteica.

La formula chimica della proteina è stata rilevata solo nel 1846. Dopo numerosi esperimenti, zolfo, carbonio, fosforo e azoto sono stati trovati in questi composti organici.

La teoria delle proteine ​​è stata proposta dal medico e chimico olandese Mulder, la cui formula proteica è stata determinata.

formula chimica delle proteine

Teorie della struttura delle molecole proteiche

Dopo aver studiato la composizione elementare, la formula proteica è stata definita come una miscela di radicali e gruppi amminici. Dopo uno studio dettagliato dei prodotti formati durante il processo di idrolisi proteica, il chimico Danilevsky è stato in grado di rilevare la presenza di un peptide (legame ammidico) nei loro composti.

Il chimico tedesco Fisher avanzò una teoria audace, chiamata serie elementare, ricevendo albumina d'uovo. Che è considerato il "padre della chimica dei composti proteici".

La ricerca dello scienziato tedesco ha aiutato a capire la struttura delle proteine. La formula chimica di questi composti non fu stabilita da lui, ma fu Fisher a confermare la disposizione lineare nella struttura delle molecole proteiche dei residui di amminoacidi.

È stato in grado di spiegare la diversità di questi composti altamente molecolari con l'aiuto di varie posizioni di frammenti di amminoacidi nel biopolimero.

Per identificare la grandezza peso molecolare i composti proteici sono stati usati per centrifugare. Gli scienziati sono riusciti non solo a isolare gli enzimi dai semi della canavalia, ma anche a ottenere cristalli di tripsina e pepsina.

Verso la metà del secolo scorso, Pauling sviluppò un modello della struttura proteica secondaria, chiamata alfa elica. Gradualmente, le strutture terziarie di insulina, l'emoglobina sono state decifrate e l'insulina è stata sintetizzata.

formula chimica proteica

Caratteristiche della struttura proteica

Attualmente nessuno dei biochimici dubita che le proteine ​​siano la base della struttura degli organismi viventi. Sono caratterizzati da alta ordine, diversità. Movimento, la contrazione muscolare è il risultato del lavoro delle molecole proteiche. La vita è impossibile senza un metabolismo a pieno titolo che si verifica negli organismi. L'attività di tutti i processi metabolici è regolata dagli enzimi proteici.

In natura, ci sono circa 1012 diverse proteine ​​che assicurano il funzionamento di 106 specie di organismi che hanno una struttura diversa. Tale diversità di molecole proteiche consente varie combinazioni di residui di amminoacidi, individuali per ciascun organismo vivente.

Ad esempio, una cellula di E. coli contiene circa tremila diverse proteine ​​e il nostro corpo ha circa cinquantamila molecole proteiche. Ci sono molte strutture comparative semplici in biopolimeri naturali che sono rappresentati da amminoacidi che sono combinati da legami polipeptidici.

Qual è la formula delle proteine? La chimica non fornisce una risposta definitiva a questa domanda. Vengono rilasciati venti amminoacidi essenziali, che si combinano in sequenze diverse, formando molecole proteiche diverse.

Ad esempio, se ci sono due amminoacidi di origine, allora si possono formare solo due varianti di peptidi. Con quattro monomeri di partenza, è possibile ottenere ventiquattro isomeri.

Quando combinato venti aminoacidi 2.4 è formato per 1018 formule composte. In natura, non ci sono combinazioni casuali, ogni specie è caratterizzata da un insieme specifico di proteine, che è considerato informazione ereditaria, che è codificata nella struttura del DNA.

Grazie alle informazioni che sono criptate nella struttura primaria della molecola proteica, è possibile effettuare la sintesi proteica. La catena polipeptidica lineare si trasforma spontaneamente in una struttura tridimensionale. La formazione di una struttura tridimensionale non si verifica in modo casuale, ma in un certo ordine, in base alle informazioni contenute nella combinazione di amminoacidi.

formula proteica generale

Tenore di proteine ​​negli organismi viventi

Poiché la formula generale delle proteine ​​conferma la presenza di carbonio, azoto, ossigeno in esse, possiamo assumere il contenuto quantitativo di questi elementi in un organismo vivente. Nell'uomo, gli organi e i tessuti sono ricchi di molecole proteiche quanto più possibile. Molti di questi biopolimeri si dissolvono nell'acqua. Il contenuto massimo di proteine ​​si trova nella milza, nei polmoni e nei muscoli (circa l'80% della massa secca).

Come fonte di proteine ​​sono piante e microrganismi. Per studiare le caratteristiche strutturali di questi composti altamente molecolari, sono inizialmente isolati da muscoli, sangue, lana e capelli.

Caratteristiche caratteristiche

Qual è la composizione elementare delle molecole proteiche? Come percentuale, in tali composti quasi la metà è carbonio, circa il 20% è ossigeno, il 15% è azoto, circa il 7% è azoto e zolfo, fosforo, magnesio, manganese e ferro sono presenti in piccole quantità. Per i composti contenenti azoto, che comprendono le molecole proteiche, notiamo:

  • una percentuale costante di azoto (circa il 16 percento del residuo secco);
  • la presenza di aminoacidi - frammenti strutturali;
  • legami ammidici tra residui di amminoacidi;
  • alto peso molecolare;
  • struttura complessa dei legami polipeptidici, che caratterizza i parametri biologici e fisico-chimici delle proteine.

L'idrolisi acida, alcalina o enzimatica viene utilizzata per rilevare i monomeri. Questa tecnica è una delle principali opzioni per l'analisi qualitativa delle molecole proteiche.

Amminoacidi: caratteristiche, proprietà

Gli amminoacidi A sono derivati ​​da acidi carbossilici, in cui un atomo di idrogeno viene sostituito da un gruppo amminico.

Si noti che questa struttura è tipica di tutti gli amminoacidi che sono inclusi nelle proteine ​​naturali.

Una parte dei polipeptidi consiste in un monomero a fonte singola, che consente la loro analisi qualitativa. Tra le proprietà specifiche delle proteine, è necessario menzionare la possibilità di denaturazione, accompagnata dalla perdita di parametri chimici e fisici di base, nonché dalla perdita di funzioni biologiche. In questo processo, i legami peptidici vengono distrutti, non vi è alcuna possibilità di ripristinare il biopolimero.

formula della struttura proteica

Aminoacidi proteogenici

Tutti gli aminoacidi che costituiscono le molecole proteiche sono chiamati proteinogenici.

Appartengono agli aminoacidi L, contengono un gruppo amminico in posizione α. Ad esempio, la glicina è il rappresentante più semplice di questa classe di composti. C'è una loro divisione sulla struttura, caratteristiche acido-base, effetti biologici.

Questa versione della classificazione fisiologica degli aminoacidi è condizionale, dipende dalle caratteristiche individuali di un organismo vivente. Undici aminoacidi essenziali sono necessari per una corretta crescita del pollo.

Quegli organismi che non hanno conservato il processo di evoluzione degli acidi essenziali, sono costretti a consumare i composti mancanti per la costruzione di molecole proteiche con il cibo.

formula strutturale proteica

conclusione

Si distinguono strutture primarie, secondarie, terziarie e quaternarie di molecole proteiche, ogni livello ha le sue caratteristiche distintive. La più semplice è la struttura primaria, caratterizzata da una combinazione di residui di amminoacidi. La struttura secondaria comporta la posa della catena in una sequenza specifica utilizzando legami idrogeno, ottenendo un'elica.

La disposizione spaziale della catena polipeptidica forma una struttura terziaria. Le proteine ​​sono divise in forme globulari che hanno un aspetto ellissoide. Ci sono fibrillari, caratterizzati da una forma allungata. Alcuni biopolimeri hanno una struttura quaternaria formata da complessi legami chimici.