Proteine: monomero, struttura e funzione

Le proteine ​​sono composti organici ad alto peso molecolare. Sono costituiti da residui di amminoacidi. Includono anche altre sostanze: zolfo, ossigeno, azoto, idrogeno e carbonio. Alcune proteine ​​sono in grado di formare complessi con molecole, se contengono zinco, rame, ferro e fosforo. Le proteine ​​hanno un alto peso molecolare, quindi sono chiamate macromolecole. Ad esempio, nell'uovo albumina - 36 mila e nell'emoglobina (proteina del sangue) - 152 mila e la miosina ha un peso molecolare di 500 mila. Confronta: il peso molecolare del benzene è 78, e l'acido acetico ha una cifra di 60.

struttura

Abbastanza spesso, specialmente tra gli scolari, si può scoprire che i monomeri proteici sono nucleotidi. Questo è un equivoco. Le proteine ​​o le proteine, le più diffuse e numerose di composti organici, sono polimeri diversi e necessari per il funzionamento del corpo. Dal 50 all'80% della massa secca della cellula cade sulla proteina. I monomeri, o meglio il loro numero e sequenza, distinguono le proteine ​​l'una dall'altra.

Le proteine ​​sono polimeri non periodici, la presenza di diverse sostanze è importante per il loro funzionamento. Nella formula generale, il gruppo carbossilico (-COOH), il gruppo amminico (-NH2) e il radicale, o il gruppo R (questa è la parte restante della molecola), i gruppi carbossile e amminico devono essere presenti. In cosa consiste la proteina? I suoi monomeri sono amminoacidi, e sebbene cellule e tessuti contengano più di centosettanta tipi di amminoacidi, i biologi includono solo due dozzine di specie come monomeri.

Esiste una classificazione degli amminoacidi, secondo la quale sono divisi in due gruppi, a seconda che possano essere sintetizzati da animali e umani. L'organismo può produrre indipendentemente amminoacidi sostituibili, ma può essere ottenuto insostituibile solo dall'esterno - con il cibo, ma le piante sono in grado di sintetizzarle tutte.

classificazione

Le proteine ​​stesse sono classificate in base alla loro composizione amminoacidica. Possono essere completi se contengono un set completo di amminoacidi e difettosi, se mancano uno o più amminoacidi. Se la proteina è costituita esclusivamente da aminoacidi, è chiamata semplice. Nel caso in cui un gruppo protesico, anche chiamato componente non aminoacidico, sia presente, è chiamato complesso. Il gruppo non amminoacidico può essere rappresentato come metalloproteine, carboidrati (glicoproteine), lipidi (lipoproteine) e acidi nucleici (Nucleoproteina).

Parte elementare

Gli aminoacidi stessi sono costituiti da tre parti essenziali. Pertanto, si può affermare che un monomero proteico è un radicale che distingue tra tipi di amminoacidi, nonché gruppi carbossilici e ammino immodificati. Per il numero di costituenti dei gruppi carbossile e amminico, gli aminoacidi sono divisi in neutri, basici e acidi. I neutrini hanno un gruppo carbossile e un gruppo amminico. La formula di base contiene più di un gruppo amminico, e negli amminoacidi acidi, al contrario, c'è più di un gruppo carbossile.

Gli amminoacidi - i monomeri proteici - sono composti anfoteri, perché, a causa della presenza di carbox-amminoacidi nella soluzione, possono agire come basi e come acidi. In soluzione acquosa sono presentate come forme ioniche.

Legame peptidico

Un polipeptide - come gli scienziati chiamano una proteina: il suo monomero è legato al suo stesso tipo con legami peptidici. I peptidi sono il prodotto di una reazione di condensazione dell'amminoacido. L'interazione dei gruppi carbossile e amminico di due aminoacidi è caratterizzata dalla formazione di un legame covalente azoto-carbonio, che è chiamato peptide. I peptidi sono classificati in base al numero di residui amminoacidici nella loro composizione: dipeptidi, tripeptidi, tetrapeptidi e così via. Con ripetizione ripetuta della formazione di un legame covalente azoto-carbonio, si formano polipeptidi. Un'estremità del peptide contiene un gruppo amminico libero ed è chiamata N-terminale, l'altro è un gruppo carbossile libero ed è chiamato C-terminale, rispettivamente.

Un'altra classificazione

Come menzionato sopra, i monomeri proteici sono costituiti da gruppi amminici e carbossilici e da un radicale che forma forti legami tra loro. Possono anche essere presenti altre sostanze, ma le proprietà dell'intera molecola dipendono dal gruppo R, e vi è un altro tipo di classificazione. Quale? È comune che le proteine ​​monomeriche abbiano radicali diversi, in base al loro tipo e tutti gli amminoacidi possono essere divisi in eterociclico, aromatico e alifatico. Il radicale alifatico può contenere gruppi funzionali che conferiscono proprietà speciali. Questi sono gruppi ammino, carbossile, tiolo (-SH), ossidrile (-OH), ammide (-C0-NH2) e guanidina.

Diversi radicali

Il monomero della molecola proteica contenente il gruppo amminico è l'amminoacido prolina. I radicali eterociclici sono contenuti nel triptofano e nell'istidina. Il radicale aromatico è presente in fenilalanina e tirosina. Un gruppo ossidrile addizionale è in serina e treonina; carbossile - in aspartico e acido glutammico. Un altro gruppo ammidico nel radicale è in asparagina e glutammina (da non confondere con gli acidi). Un altro gruppo amminico è in lisina e guanidina - in arginina. Lo zolfo è presente nei radicali cisteina e metionina.

L'organizzazione delle molecole proteiche nello spazio

Ogni proteina ha funzioni specifiche che dipendono dall'organizzazione spaziale delle molecole. Inoltre, il supporto delle proteine ​​sotto forma di una catena, cioè in forma espansa, è energeticamente sfavorevole per la cellula, quindi, proprio come le molecole di DNA, le catene polipeptidiche sono compattate, grazie alle quali acquisiscono una conformazione - una struttura tridimensionale.

L'organizzazione spaziale delle molecole proteiche ha quattro livelli.

Poiché i monomeri delle molecole proteiche sono aminoacidi, la struttura primaria è rappresentata come una catena polipeptidica costituita da residui di aminoacidi che sono collegati da un legame peptidico. Nonostante la sua apparente semplicità, è la struttura primaria che determina quale funzione può svolgere una proteina. Il monomero nella catena deve essere in posizione, la sostituzione di uno solo di essi cambierà lo scopo dell'intera molecola. Ad esempio, se il sesto acido glutammico in emoglobina viene sostituito con valina, l'intera molecola cesserà di funzionare e il trasporto di ossigeno verrà interrotto. Tale sostituzione porta allo sviluppo dell'anemia falciforme umana.

Se la composizione della poliproteina contiene dieci residui di amminoacidi, allora ci saranno molte varianti di alternanza di monomeri - 1020, se tutti e 20 sono presenti, le combinazioni che possono essere compilate saranno ancora maggiori. Il corpo umano sintetizza più di diecimila proteine, che differiscono non solo in confronto tra loro, ma anche con proteine ​​di altri organismi viventi.

La struttura secondaria è caratterizzata dalla piegatura ordinata della catena in una spirale, in apparenza simile a una molla tesa. I legami tra i monomeri proteici sono idrogeno e rafforzano la struttura. Questi legami compaiono tra i gruppi ammino e carbossile. I legami idrogeno sono più deboli dei legami peptidici, ma rendono l'intera configurazione più rigida e stabile a causa di ripetizioni multiple. Per alcune proteine, come fibroina (ragnatela, seta), cheratina (unghie e capelli) e collagene, non si verifica alcuna compattazione.

Terzo livello

Al livello successivo, le catene polipeptidiche sono impilate in globuli che sorgono a causa dell'installazione di nuovi legami chimici: disolfuro, ionico, idrogeno. Inoltre, un fattore importante è l'installazione di un'interazione idrofobica tra i gruppi R di residui di amminoacidi, vale a dire, le interazioni idrofilo-idrofobo svolgono il ruolo principale nella formazione della struttura terziaria della molecola proteica.

Quando vengono iniettati in una soluzione acquosa, i radicali idrofobici cercano di sfuggire dall'acqua raggruppandosi all'interno di globuli, mentre i gruppi idrofili R interagiscono con i dipoli d'acqua (idratazione), al contrario, compaiono sulla superficie. Alcune proteine ​​hanno una stabilizzazione aggiuntiva della struttura terziaria dovuta ai legami covalenti disolfuro che si verificano tra due residui di cisteina a causa della presenza di atomi di zolfo. La struttura terziaria termina con la compattazione di enzimi proteici, anticorpi e alcuni ormoni.

Struttura quaternaria

Quest'ultimo grado di compattazione è presente in proteine ​​complesse, che contengono due o più globuli. La conservazione delle subunità avviene a causa di interazioni ioniche, idrofobiche ed elettrostatiche. È anche possibile la formazione di legami disolfuro. La struttura quaternaria ha una proteina di emoglobina, formata da due subunità alfa contenenti 141 residui di aminoacidi e subunità beta, che comprendono 146 residui. Ogni subunità è anche associata a una molecola eme che contiene ferro.

Proprietà delle proteine

Poiché il monomero di una molecola proteica è un amminoacido, da loro, insieme all'organizzazione strutturale, dipendono le proprietà. Le proteine ​​mostrano proprietà sia acide che basiche, che sono determinate dai gruppi R degli amminoacidi: se nella composizione sono presenti più amminoacidi basici, le proprietà di base sono più pronunciate. Le proprietà tampone delle proteine ​​sono determinate dalla capacità di attaccare e rilasciare un protone (H +). L'emoglobina, contenuta nei globuli rossi, è uno dei più potenti tamponi: oltre all'ossigeno legante, funziona come regolatore dei livelli di pH del sangue.

Esistono proteine ​​solubili, come il fibrinogeno, e insolubili, che svolgono funzioni meccaniche (ad esempio, collagene, cheratina, fibroina). Gli enzimi sono proteine ​​chimicamente attive e, al contrario di essi, vi sono polipeptidi inerti. Distinguere anche le proteine ​​che sono resistenti o instabili agli effetti delle condizioni esterne.

denaturazione

Fattori esterni quali radiazioni ultraviolette, sali di metalli pesanti e metalli stessi, disidratazione, radiazioni, riscaldamento e variazioni di pH, possono portare alla distruzione parziale o completa dell'organizzazione strutturale della molecola proteica. La perdita di una struttura tridimensionale è chiamata denaturazione. La sua causa è la rottura dei legami che ha dato stabilità alla struttura della molecola. I legami deboli vengono prima distrutti, e poi, nel caso di condizioni ancora più severe, anche quelli forti vengono strappati, ecco perché la struttura quaternaria dapprima crolla, e solo dopo quella - terziaria e secondaria.

Quando la configurazione spaziale cambia, la proteina cambia anche le sue proprietà, in conseguenza delle quali non può più svolgere il suo compito biologico intrinseco. Se la denaturazione non ha distrutto la base, la struttura primaria, allora è reversibile e la proteina sarà in grado di eseguire la procedura di auto-restauro - la rinaturazione. In altri casi, la denaturazione è irreversibile.

Protezione e metabolismo

Senza la partecipazione di proteine ​​nel corpo non si verifica un singolo processo. La loro funzione di costruzione è di partecipare alla formazione di strutture extracellulari e cellulari, sono presenti nella composizione delle membrane cellulari, dei capelli, delle unghie e dei tendini. Svolgono anche una funzione di trasporto: l'emoglobina trasporta ossigeno e anidride carbonica e le proteine ​​della membrana cellulare svolgono attivamente e in modo selettivo il trasferimento delle sostanze necessarie dentro e fuori la cellula verso l'ambiente esterno.

Alcuni ormoni hanno una natura proteica e sono coinvolti nel regolamento metabolismo. Ad esempio, l'insulina regola il glucosio nel sangue e allo stesso tempo promuove la formazione di glicogeno e ottimizza la sintesi dei grassi dai carboidrati.

protettivo funzione proteica consiste nella formazione di anticorpi nel caso in cui il corpo venga attaccato da proteine ​​e microrganismi estranei. Gli anticorpi sono in grado di trovarli e neutralizzarli. Quando si feriscono e si taglia dal fibrinogeno, si forma la fibrina, che aiuta a fermare il sanguinamento.

Altre caratteristiche

Senza proteine, il movimento è impossibile: la miosina e l'actina sono proteine ​​contrattili, grazie alle quali i muscoli lavorano negli animali.

Le proteine ​​contengono anche la funzione di segnalazione. il membrane cellulari contiene proteine ​​che possono cambiare la loro struttura terziaria a seconda dell'ambiente esterno. Questa è la base per ricevere e trasmettere segnali dall'ambiente esterno alla cella.

Né l'uomo né gli animali possono immagazzinare proteine ​​(ad eccezione di caseina e uova di albumina), ma le proteine ​​contribuiscono all'accumulo di alcune sostanze nel corpo. Ad esempio, durante la scomposizione dell'emoglobina, il ferro non lascia il corpo, ma forma un complesso con ferritina. La rottura di un grammo di proteine ​​dà al corpo e 17,6 kJ di energia, questa è la loro funzione energetica. Comunque, di regola, l'organismo "prova" a non spendere un materiale così importante per questo, e all'inizio i grassi e i carboidrati si rompono.

Una delle funzioni più importanti è catalitica. È fornito da enzimi in grado di accelerare le reazioni biochimiche nelle cellule.